PORTAL BIOQUÍMICA 04

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Sítio catalítico

A especificidade das enzimas se deve a uma região na superfície da molécula enzimática conhecida como sítio de ligação ao substrato. Em alguns casos o sítio ativo, ou sítio catalítico, da enzima está contido no sítio de ligação ao substrato, em outras enzimas o sítio ativo não se encontra no sítio de ligação do substrato, mas contíguo a ele.

Algumas enzimas têm uma região da molécula, o sítio alostérico, que não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga a pequenas moléculas gera alteração no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.

O sítio ativo ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da molécula enzimática e é formado por grupamentos que vêm de diferentes partes da seqüência linear de aminoácidos, com uma forma tridimensional.

É possível relacionar quatro mecanismos de catálise:

1.O substrato liga-se à enzima por atrações fracas múltiplas (ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals e interações hidrofóbicas) ocorrendo tensões entre as ligações da molécula do substrato e mais facilmente essa molécula atingirá o estado de transição.

2.A interação enzima-substrato orienta grupos reativos, aproximando uns dos outros.

3.O envolvimento de doadores (ácidos) e aceptores (bases) de prótons.

4.O substrato é orientado para o sítio ativo da enzima e forma uma ligação covalente intermediária com a enzima ou a coenzima. Um dos exemplos mais bem estudados desse tipo de mecanismo de catálise é aquele envolvendo proteólise por serina proteases, que inclue enzimas digestivas (tripsina, quimiotripsina e elastase) e várias enzimas do sistema de coagulação sangüínea.

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