PORTAL BIOQUÍMICA 04

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Regulação enzimática

 

A atividade catalítica de muitas enzimas é regulada. Geralmente, a enzima que catalisa a primeira etapa de uma via de biossíntese é inibida por um produto final:

Esse tipo de controle é chamado retroinibição (feedback inhibition). É o caso da transformação do aminoácido treonina no aminoácido isoleucina, que ocorre em cinco etapas. Quando a concentração de isoleucina atinge um nível suficientemente alto, a atividade da enzima treonina desaminase é inibida. Quando o nível de isoleucina diminui o suficiente, a enzima volta à sua atividade normal. Esse é um exemplo de inibição por interação alostérica.

A atividade de uma enzima também pode ser estimulada ou inibida pela ação de proteínas reguladoras. A calmodulina é um exemplo de proteína reguladora que modifica a atividade de muitas enzimas.

Outro mecanismo de regulação da atividade enzimática é a modificação covalente.  A fixação de um radical fosforila a um resíduo de serina, treonina ou tirosina específicos pode alterar a atividade de algumas enzimas.

Outras enzimas são sintetizadas na forma de um precursor inativo (zimogênio). Quando um ou mais oligopeptídeos são liberados é que a enzima apresenta atividade catalítica. Esse tipo de controle é chamado ativação proteolítica.

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