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Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas.

Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.

Muitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas de múltiplas subunidades) ; geralmente estão localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível.

A atividade enzimática pode ser alterada pelos efetores por dois caminhos: aumento ou diminuição da Vmáx ou aumento ou diminuição da Km. Muitas enzimas alostéricas respondem a múltiplos efetores que interferem na Vmáx e na Km

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